Sabtu, 08 Juni 2013

enzim dan strukturnya

Enzim adalah katalis yang mempercepat bioreaksi yang berstruktur protein dan diproduksi oleh sel hidup. Ada 2 jenis enzim berdasarkan lokasi aktivitasnya :
· ENDOENZIM : fungsi katalisanya di dalam sel
· EKSOENZIM : fungsi katalisanya di luar sel


Struktur enzim terdiri dari 3 komponen utama :
1. APOENZIM (Tidak Aktif)
Merupakan senyawa protein dengan struktur kimia tertentu, di mana reaksi biokomiawi berlangsung. Setiap jenis enzim memiliki apoenzim yang sama sekali berbeda struktur molekulnya dari enzim lainnya. Apoenzim menentukan reaksi kimia spesifik yang dikatalisa. Sifat spesifik dari apoenzim ini ditentukan oleh susunan asam aminonya.
2. KOENZIM (Tidak Aktif)
Koenzim merupakan bagian enzim yang bersifat reaktif. Koenzim tidak bersifat spesifik, suatu koenzim dapat berikatan dengan apoenzim yang berbeda untuk melakukan reaksi katalisa yang sama terhadap substrat yang berbeda. Koenzim mempunyai struktur kimia tertentu yang telah diketahui. Ada 3 koenzim utama yaitu : difosfopiridin nukleotida (DPN), adenosin triposfat (ATP), koenzim A (CoA).
3. AKTIVATOR (KOFAKTOR)
Aktifator adalah bagian enzim yang berupa kation logam tertentu. Berfungsi untuk mengaktifkan enzim tersebut, menentukan kekuatan ikatan substrat dan enzim.


Semua reaksi enzimatik merupakan reaksi kimia yang bersifat reversibel. Sebelum reaksi berlangsung, setiap molekul substrat mempunyai tingkat energi tertentu. Agar reaksi enzimatik dapat berlangsung, suatu kondisi teraktifasi harus tercapai terlebih dahulu. Jumlah energi yang diperlukan untuk mencapai kondisi teraktifasi atau fase transisi dari suatu molekul substrat pada suhu tertentu disebut ENERGI AKTIFASI. Pada fase transisi di mana terdapat kemungkinan tertinggi bahwa suatu ikatan kimia akan patah untuk membentuk produk. Enzim mepercepat reaksi biokomiawi seluler karena mampu memperkecil kebutuhan energi aktivasi.
Hal-hal yang dapat mempengaruhi reaksi enzimatik :
1. Suhu
Laju reaksi enzimatik akan meningkat apabila suhu dinaikkan hingga batas kestabilan enzim. Laju reaksi pada hampir semua reaksi enzimatik meningkat dua kali lipat pada setiap kenaikan suhu. Koefisien suhu Q10 ternyata berlainan ubtuk setiap jenis enzim, karena ditentukan besarnya energi aktifasi dari reaksi yang dikatalisis. Reaksi enzimatis umumnya memiliki suhu optimum.
2. pH
Kebanyakan enzim memiliki kisaran pH tertentu di mana aktifitasnya maksimal. Di bawah atau di atas kisaran pH tersebut maka aktifitas enzim dapat menurun. Profil aktifitas enzim terhadap pH pada umumnya berbentuk lonceng. Hubungan antara aktifitas enzim dan pH pada enzim tergantung pada tingkah laku asam-basa dari enzim dan substrat. Bentuk profil aktifitas enzim dan pH biasanya bervariasi menurut konsentrasi substrat, karena harga Km ditentukan oleh pH.
3. Inhibitor

Inhibitor enzim adalah zat selain substrat yang dapat membentuk kompleks dengan enzim. Inhibitor dapat mengurangi kuantitas enzim sehingga mengurangi jumlah produk yang dihasilkan.

Tidak ada komentar:

Posting Komentar